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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorSolis, Verónica Florencia-
dc.creatorPalopoli, Claudia Marcela-
dc.creatorDaier, Veronica Andrea-
dc.creatorRivière, Eric-
dc.creatorCollin, Fabrice-
dc.creatorMoreno, Diego Martin-
dc.creatorHureau, Christelle-
dc.creatorSignorella, Sandra Rosanna-
dc.date2018-11-07T17:10:46Z-
dc.date2018-11-07T17:10:46Z-
dc.date2018-05-
dc.date2018-10-23T16:35:46Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:28:38Z-
dc.date.available2019-04-29T15:28:38Z-
dc.date.issued2018-11-07T17:10:46Z-
dc.date.issued2018-11-07T17:10:46Z-
dc.date.issued2018-05-
dc.date.issued2018-10-23T16:35:46Z-
dc.identifierSolis, Verónica Florencia; Palopoli, Claudia Marcela; Daier, Veronica Andrea; Rivière, Eric; Collin, Fabrice; et al.; Tuning the MnII 2/MnIII 2 redox cycle of a phenoxo-bridged diMn catalase mimic with terminal carboxylate donors; Elsevier Science Inc; Journal of Inorganic Biochemistry; 182; 5-2018; 29-36-
dc.identifier0162-0134-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/63882-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/294815-
dc.descriptionA new phenoxo-bridged diMnIII complex, Na[Mn2L(OH)2(H2O)2]·5H2O (1), obtained with the ligand L5− = 5‑methyl‑2‑hydroxo‑1,3‑xylene‑α,α‑diamine‑N,N,N′,N′‑tetraacetato, has been prepared and characterized. Mass spectrometry, conductivity, UV–visible, EPR and 1H NMR spectroscopic studies showed that the complex exists in solution as a monoanionic diMnIII complex. Complex 1 catalyzes H2O2 disproportionation with second-order rate constant kcat = 305(9) M−1 min−1 and without a time-lag phase. Based on spectroscopic results, the catalase activity of complex 1 in methanol involves a MnIII 2/MnII 2 redox cycle, which distinguishes this catalyst from other phenoxo-bridged diMn complexes that cycle between MnIIMnIII/MnIIIMnIV species. Addition of base stabilizes the catalyst, restrains demetallation during catalysis and causes moderate enhancement of catalase activity. The terminal carboxylate donors of 1 not only contribute as internal bases to assist deprotonation of H2O2 but also favor the formation of active homovalent diMn species, just as observed for the enzyme.-
dc.descriptionFil: Solis, Verónica Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Palopoli, Claudia Marcela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Daier, Veronica Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Rivière, Eric. Institut de Chimie Moléculaire et des Matériaux d'Orsay; Francia-
dc.descriptionFil: Collin, Fabrice. Université Paul Sabatier; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia. Université de Toulouse; Francia-
dc.descriptionFil: Moreno, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Hureau, Christelle. Université Paul Sabatier; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia-
dc.descriptionFil: Signorella, Sandra Rosanna. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherElsevier Science Inc-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2018.01.013-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0162013417307389-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectCATALASE MIMIC-
dc.subjectKINETICS-
dc.subjectMANGANESE-
dc.subjectPOLYCARBOXYLATE LIGAND-
dc.subjectOtras Ciencias Químicas-
dc.subjectCiencias Químicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleTuning the MnII 2/MnIII 2 redox cycle of a phenoxo-bridged diMn catalase mimic with terminal carboxylate donors-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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