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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorStigliano, Ivan Daniel-
dc.creatorCaramelo, Julio Javier-
dc.creatorLabriola, Carlos Alberto-
dc.creatorParodi, Armando José A.-
dc.creatorD'Alessio, Cecilia-
dc.date2017-11-16T15:43:40Z-
dc.date2017-11-16T15:43:40Z-
dc.date2009-07-
dc.date2017-09-29T19:46:38Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:29:12Z-
dc.date.available2019-04-29T15:29:12Z-
dc.date.issued2017-11-16T15:43:40Z-
dc.date.issued2017-11-16T15:43:40Z-
dc.date.issued2009-07-
dc.date.issued2017-09-29T19:46:38Z-
dc.identifierStigliano, Ivan Daniel; Caramelo, Julio Javier; Labriola, Carlos Alberto; Parodi, Armando José A.; D'Alessio, Cecilia; Glucosidase II beta subunit modulates N-glycan trimming in fission yeasts and mammals; American Society for Cell Biology; Molecular Biology Of The Cell; 20; 17; 7-2009; 3974-3984-
dc.identifier1059-1524-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/28325-
dc.identifier1939-4586-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/295015-
dc.descriptionGlucosidase II (GII) plays a key role in glycoprotein biogenesis in the endoplasmic reticulum (ER). It is responsible for the sequential removal of the two innermost glucose residues from the glycan (Glc(3)Man(9)GlcNAc(2)) transferred to Asn residues in proteins. GII participates in the calnexin/calreticulin cycle; it removes the single glucose unit added to folding intermediates and misfolded glycoproteins by the UDP-Glc:glycoprotein glucosyltransferase. GII is a heterodimer whose alpha subunit (GIIalpha) bears the glycosyl hydrolase active site, whereas its beta subunit (GIIbeta) role is controversial and has been reported to be involved in GIIalpha ER retention and folding. Here, we report that in the absence of GIIbeta, the catalytic subunit GIIalpha of the fission yeast Schizosaccharomyces pombe (an organism displaying a glycoprotein folding quality control mechanism similar to that occurring in mammalian cells) folds to an active conformation able to hydrolyze p-nitrophenyl alpha-d-glucopyranoside. However, the heterodimer is required to efficiently deglucosylate the physiological substrates Glc(2)Man(9)GlcNAc(2) (G2M9) and Glc(1)Man(9)GlcNAc(2) (G1M9). The interaction of the mannose 6-phosphate receptor homologous domain present in GIIbeta and mannoses in the B and/or C arms of the glycans mediates glycan hydrolysis enhancement. We present evidence that also in mammalian cells GIIbeta modulates G2M9 and G1M9 trimming-
dc.descriptionFil: Stigliano, Ivan Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Labriola, Carlos Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Parodi, Armando José A.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: D'Alessio, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Universidad de Buenos Aires; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherAmerican Society for Cell Biology-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.molbiolcell.org/content/20/17/3974-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1091/mbc.E09-04-0316-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectGLUCOSIDASE II-
dc.subjectBETA SUBUNIT-
dc.subjectSCHIZOSACCHAROMYCES POMBE-
dc.subjectRAT LIVER-
dc.subjectOtras Ciencias Biológicas-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleGlucosidase II beta subunit modulates N-glycan trimming in fission yeasts and mammals-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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