1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.provenanceCONICET-
dc.creatorGebhard, Leopoldo German-
dc.creatorIncicco, Juan Jeremías-
dc.creatorSmal, Clara-
dc.creatorGallo, Mariana-
dc.creatorGamarnik, Andrea Vanesa-
dc.creatorKaufman, Sergio Benjamín-
dc.date2018-03-07T13:54:09Z-
dc.date2018-03-07T13:54:09Z-
dc.date2014-10-
dc.date2017-11-16T15:08:47Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:33:01Z-
dc.date.available2019-04-29T15:33:01Z-
dc.date.issued2014-10-
dc.identifierGebhard, Leopoldo German; Incicco, Juan Jeremías; Smal, Clara; Gallo, Mariana; Gamarnik, Andrea Vanesa; et al.; Monomeric nature of dengue virus NS3 helicase and thermodynamic analysis of the interaction with single-stranded RNA; Oxford University Press; Nucleic Acids Research; 42; 18; 10-2014; 11668-11686-
dc.identifier0305-1048-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/38104-
dc.identifier1362-4962-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/296311-
dc.descriptionDengue virus nonstructural protein 3 (NS3) is a multifunctional protein formed by a superfamily-2 RNA helicase linked to a protease domain. In this work, we report results from in vitro experiments designed to determine the oligomeric state of dengue virus NS3 helicase (NS3h) and to characterize fundamental properties of the interaction with single-stranded (ss)RNA. Pulsed field gradient-NMR spectroscopy was used to determine the effective hydrodynamic radius of NS3h, which was constant over a wide range of protein concentrations in the absence and presence of ssRNA. Size exclusion chromatography-static light scattering experiments showed that NS3h eluted as a monomeric molecule even in the presence of ssRNA. Binding of NS3h to ssRNA was studied by quantitative fluorescence titrations using fluorescein-labeled and unlabeled ssRNA oligonucleotides of different lengths, and the effect of the fluorescein label on the interaction parameters was also analyzed. Experimental results were well described by a statistical thermodynamic model based on the theory of non-specific interactions of large ligands to a one-dimensional lattice. We found that binding of NS3h to ssRNA oligonucleotides and to poly(A) is characterized by minimum and occluded binding site sizes both of 10 nucleotides and by a weak positive cooperativity between adjacent proteins.-
dc.descriptionFil: Gebhard, Leopoldo German. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Incicco, Juan Jeremías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina-
dc.descriptionFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Gamarnik, Andrea Vanesa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherOxford University Press-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://academic.oup.com/nar/article/42/18/11668/2435241-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1093/nar/gku812-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.source.urihttp://hdl.handle.net/11336/38104-
dc.subjectDengue virus NS3 protein-
dc.subjectRNA-helicase-
dc.subjectProtein-RNA interaction-
dc.subjectOligomeric state-
dc.subjectOtras Ciencias Biológicas-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleMonomeric nature of dengue virus NS3 helicase and thermodynamic analysis of the interaction with single-stranded RNA-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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