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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorLy, Hoang Khoa-
dc.creatorMarti, Marcelo Adrian-
dc.creatorMartín, Diego Federico-
dc.creatorÁlvarez Paggi, Damián Jorge-
dc.creatorMeister, Wiebke-
dc.creatorKranich, Anja-
dc.creatorWeidinger, Inez M.-
dc.creatorHildebrandt, Peter-
dc.creatorMurgida, Daniel Horacio-
dc.date2019-03-18T20:15:01Z-
dc.date2019-03-18T20:15:01Z-
dc.date2010-04-
dc.date2019-03-08T20:18:12Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:35:14Z-
dc.date.available2019-04-29T15:35:14Z-
dc.date.issued2019-03-18T20:15:01Z-
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dc.date.issued2010-04-
dc.date.issued2019-03-08T20:18:12Z-
dc.identifierLy, Hoang Khoa; Marti, Marcelo Adrian; Martín, Diego Federico; Álvarez Paggi, Damián Jorge; Meister, Wiebke; et al.; Thermal fluctuations determine the electron-transfer rates of cytochrome c in electrostatic and covalent complexes; Wiley VCH Verlag; Chemphyschem; 11; 6; 4-2010; 1225-1235-
dc.identifier1439-4235-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/71931-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/297231-
dc.descriptionThe heterogeneous electron-transfer (ET) reaction of cytochrome c (Cyt-c) electrostatically or covalently immobilized on electrodes coated with self-assembled monolayers (SAMs) of ω-functionalized alkanethiols is analyzed by surface-enhanced resonance Raman (SERR) spectroscopy and molecular dynamics (MD) simulations. Electrostatically bound Cyt-c on pure carboxyl-terminated and mixed carboxyl/hydroxyl-terminated SAMs reveals the same distance dependence of the rate constants, that is, electron tunneling at long distances and a regime controlled by the protein orientational distribution and dynamics that leads to a nearly distance-independent rate constant at short distances. Qualitatively, the same behavior is found for covalently bound Cyt-c, although the apparent ET rates in the plateau region are lower since protein mobility is restricted due to formation of amide bonds between the protein and the SAM. The experimental findings are consistent with the results of MD simulations indicating that thermal fluctuations of the protein and interfacial solvent molecules can effectively modulate the electron tunneling probability. © 2010 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim.-
dc.descriptionFil: Ly, Hoang Khoa. Universität zu Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Martín, Diego Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Álvarez Paggi, Damián Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Meister, Wiebke. Universität zu Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Kranich, Anja. Universität zu Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Weidinger, Inez M.. Universität zu Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Hildebrandt, Peter. Universität zu Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Murgida, Daniel Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherWiley VCH Verlag-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1002/cphc.200900966-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/cphc.200900966-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectELECTRON TRANSFER-
dc.subjectMOLECULAR DYNAMICS-
dc.subjectMONOLAYERS-
dc.subjectPROTEINS-
dc.subjectTIME-RESOLVED SPECTROSCOPY-
dc.subjectOtras Ciencias Químicas-
dc.subjectCiencias Químicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleThermal fluctuations determine the electron-transfer rates of cytochrome c in electrostatic and covalent complexes-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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