1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorCavalitto, Sebastian Fernando-
dc.creatorHours, Roque Alberto-
dc.creatorMignone, Carlos Fernando-
dc.date2017-01-27T19:47:18Z-
dc.date2017-01-27T19:47:18Z-
dc.date2014-02-
dc.date2016-12-07T18:02:12Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:40:26Z-
dc.date.available2019-04-29T15:40:26Z-
dc.date.issued2017-01-27T19:47:18Z-
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dc.date.issued2014-02-
dc.date.issued2016-12-07T18:02:12Z-
dc.identifierCavalitto, Sebastian Fernando; Hours, Roque Alberto; Mignone, Carlos Fernando; A contribution to the characterization of protopectinase SE, an endopolygalacturonase with pectin-releasing activity from geotrichum klebahnii; Universidad Autónoma Metropolitana-Iztapalapa; Revista Mexicana de Ingeniería Química; 13; 1; 2-2014; 75-81-
dc.identifier1665-2738-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/12085-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/299161-
dc.descriptionLa hidrólisis de ácido poligalacturónico (1.8 g.L−1 en buffer acetato de sodio pH 5) con una solución 1.25 mg.L−1 de un preparado comercial (Pectinase SE, Shikibo Ltd., Japan) de protopectinasa SE (PPasa-SE) por 80 minutos produce un poder reductor equivalente a ≈ 400 mg.L−1 de ácido galacturónico monohidrato, lo que representa un grado de polimerización de aproximadamente 4. La estabilidad térmica de la enzima resulta ser proporcional a la concentración de la misma. Una solución conteniendo 12.5 mg.L−1 de pectinasas SE en 20 mM de buffer acetato de sodio pH 5 pierde el 80 % de la actividad al ser agitada en vortex por un período de 80 s a temperatura ambiente. La preincubación de la enzima (37°C, 30 min) con Ca2+, Mg2+, Co2+ Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) no afecta su actividad a excepción del Cu2+ (10 mM). El Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) en la mezcla de reacción causan inhibición y activación de la enzima respectivamente. La inhibición causada por el Ca2+ es parcialmente revertida por el Mg2+. La enzima no es inhibida por producto. Los valores de Km y Vmax para PGA fueron determinados, resultando en 0.198 ± 0.013 g.L−1 y 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectivamente. Este valor de Km es uno de los más bajos reportados para PGasas microbianas de diferentes orígenes.-
dc.descriptionHydrolysis of polygalacturonic acid (1.8 g.L−1 ) with 1.25 mg.L−1 of a commercial preparation (Pectinase SE from Shikibo Ltd., Japan) containing protopectinase SE (PPase-SE) activity for 80 min released a reducing power equivalent to ≈ 400 mg.L−1 of galacturonic acid monohydrate, yielding oligogalacturonates with an average polymerization degree of around 4. Thermostability of PPase-SE was positively affected by enzyme concentration. Enzyme activity of a solution containing 12.5 mg.L−1 of Pectinase SE in 20 mM sodium acetate buffer, pH 5.0, quickly dropped to less than 20 % after 80 s of vortexing. Enzyme pre-incubation (37°C, 30 min) with Ca2+, Mg2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) did not affect the activity except in the case of Cu2+ (10 mM). Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) in the reaction mixture caused inhibition and activation, respectively. Ca2+ inhibition was partially reverted by Mg2+. The enzyme is not inhibited by products. Km and Vmax value for PGA was determined to be 0.198 ± 0.013 g.L−1 and 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectively. This Km value is one of the lowest reported for microbial PGases from different origins.-
dc.descriptionFil: Cavalitto, Sebastian Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina-
dc.descriptionFil: Hours, Roque Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina-
dc.descriptionFil: Mignone, Carlos Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriales; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherUniversidad Autónoma Metropolitana-Iztapalapa-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=62031166006-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://ref.scielo.org/qrtyzj-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.rmiq.org/iqfvp/Pdfs/Vol.%2013,%20No.%201/Bio11/Bio11.html-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectENDO-POLIGALACTURONASE-
dc.subjectKINETIC CHARACTERIZATION-
dc.subjectMETAL INHIBITION-
dc.subjectBioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación-
dc.subjectBiotecnología Industrial-
dc.subjectINGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS-
dc.titleA contribution to the characterization of protopectinase SE, an endopolygalacturonase with pectin-releasing activity from geotrichum klebahnii-
dc.titleUna contribucion a la caracterización de protopectinasa-SE, una endo-polygalacturonasa de Geotrichum klebahnii con actividad solubilizadora de pectina-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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