1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
Registro completo de metadatos
Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.provenanceCONICET-
dc.creatorRagone, Fabricio-
dc.creatorMartínez Saavedra, Héctor Hernando-
dc.creatorGarcia, Pablo Facundo-
dc.creatorWolcan, Ezequiel-
dc.creatorArguello, Gerardo-
dc.creatorRuiz, Gustavo Teodosio-
dc.date2018-06-13T15:07:50Z-
dc.date2018-06-13T15:07:50Z-
dc.date2016-11-
dc.date2018-06-13T14:17:04Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:41:18Z-
dc.date.available2019-04-29T15:41:18Z-
dc.date.issued2018-06-13T15:07:50Z-
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dc.date.issued2016-11-
dc.date.issued2018-06-13T14:17:04Z-
dc.identifierRagone, Fabricio; Martínez Saavedra, Héctor Hernando; Garcia, Pablo Facundo; Wolcan, Ezequiel; Arguello, Gerardo; et al.; Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex; Springer; Journal of Biological Inorganic Chemistry; 22; 1; 11-2016; 99-108-
dc.identifier0949-8257-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/48514-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/299559-
dc.descriptionA new synthetic route to acquire the water soluble complex fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) was carried out in aqueous solution. The complex has been obtained with success via the fac-[ReI(CO)3(H2O)3]Cl precursor complex. ReI(CO)3(pterin)(H2O) has been found to bind strongly with bovine and human serum albumins (BSA and HSA) with intrinsic-binding constants, Kb, of 6.5 × 105 M−1 and 5.6 × 105 M−1 at 310 K, respectively. The interactions of serum albumins with ReI(CO)3(pterin)(H2O) were evaluated employing UV–vis fluorescence and absorption spectroscopy and circular dichroism. The results suggest that the serum albumins-ReI(CO)3(pterin)(H2O) interactions occurred in the domain IIA-binding pocket without loss of helical stability of the proteins. The comparison of the fluorescence quenching of BSA and HSA due to the binding to the Re(I) complex suggested that local interaction around the Trp 214 residue had taken place. The analysis of the thermodynamic parameters ΔG0, ΔH0, and ΔS0 indicated that the hydrophobic interactions played a major role in both HSA-Re(I) and BSA-Re(I) association processes. All these experimental results suggest that these proteins can be considered as good carriers for transportation of ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex. This is of significant importance in relation to the use of this Re(I) complex in several biomedical fields, such as photodynamic therapy and radiopharmacy.-
dc.descriptionFil: Ragone, Fabricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina-
dc.descriptionFil: Martínez Saavedra, Héctor Hernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina-
dc.descriptionFil: Garcia, Pablo Facundo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Wolcan, Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina-
dc.descriptionFil: Arguello, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Ruiz, Gustavo Teodosio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherSpringer-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1007/s00775-016-1410-7-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00775-016-1410-7-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.source.urihttp://hdl.handle.net/11336/36123-
dc.subjectRhenium(I) complex-
dc.subjectSerum albumins-
dc.subjectBinding study-
dc.subjectFluorescence quenching-
dc.subjectCircular dichroism-
dc.subjectThermodynamic parameters-
dc.subjectOtras Ciencias Biológicas-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleAssociation studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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