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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorSingh, Sandeep-
dc.creatorThakur, Naveen-
dc.creatorOliveira, Ana-
dc.creatorPetruk, Ariel Alcides-
dc.creatorHade, Mangesh Dattu-
dc.creatorSethi, Deepti-
dc.creatorBidon Chanal, Axel-
dc.creatorMarti, Marcelo Adrian-
dc.creatorDatta, H.-
dc.creatorParkesh, R.-
dc.creatorEstrin, Dario Ariel-
dc.creatorLuque, F. Javier-
dc.creatorDikshit, Kanak L.-
dc.date2017-12-28T19:56:05Z-
dc.date2017-12-28T19:56:05Z-
dc.date2014-06-
dc.date2017-12-27T15:22:09Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:44:07Z-
dc.date.available2019-04-29T15:44:07Z-
dc.date.issued2017-12-28T19:56:05Z-
dc.date.issued2017-12-28T19:56:05Z-
dc.date.issued2014-06-
dc.date.issued2017-12-27T15:22:09Z-
dc.identifierDikshit, Kanak L.; Luque, F. Javier; Estrin, Dario Ariel; Parkesh, R.; Datta, H.; Marti, Marcelo Adrian; et al.; Mechanistic Insight into the Enzymatic Reduction of Truncated Hemoglobin N of Mycobacterium tuberculosis: role of the CD loop and pre-A Motif in electron cycling ; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 289; 6-2014; 21573-21583-
dc.identifier0021-9258-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/31877-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/300648-
dc.descriptionBackground: The HbN of Mycobacterium tuberculosis carries a potent nitric-oxide dioxygenase activity despite lacking a reductase domain. Results: The NADH-ferredoxin reductase system acts as an efficient partner for the reduction of HbN. Conclusion: The interactions of HbN with the reductase are modulated by its CD loop and the Pre-A region. Significance: The present study provides new insights into the mechanism of electron transfer during nitric oxide detoxification by HbN.-
dc.descriptionFil: Singh, Sandeep. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Thakur, Naveen. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Oliveira, Ana. Universidad de Barcelona; España-
dc.descriptionFil: Petruk, Ariel Alcides. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Hade, Mangesh Dattu. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Sethi, Deepti. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Bidon Chanal, Axel. Universidad de Barcelona; España-
dc.descriptionFil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Datta, H.. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Parkesh, R.. Institute of Microbial Technology; India-
dc.descriptionFil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Luque, F. Javier. Universidad de Barcelona; España-
dc.descriptionFil: Dikshit, Kanak L.. Institute of Microbial Technology; India-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.578187-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.jbc.org/content/289/31/21573-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectTruncated hemoglobin-
dc.subjectTuberculosis-
dc.subjectElectron transfer-
dc.subjectOtras Ciencias Químicas-
dc.subjectCiencias Químicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleMechanistic Insight into the Enzymatic Reduction of Truncated Hemoglobin N of Mycobacterium tuberculosis: role of the CD loop and pre-A Motif in electron cycling-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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