1. RODNA
  2. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorZlocowski, Natacha-
dc.creatorSendra, Victor German-
dc.creatorLorenz, Virginia-
dc.creatorVillarreal, Marcos Ariel-
dc.creatorJorge, Alberto-
dc.creatorNúñez, Yolanda-
dc.creatorBennett, Eric P.-
dc.creatorClausen, Henrik-
dc.creatorNores, Gustavo Alejandro-
dc.creatorIrazoqui, Fernando Jose-
dc.date2018-10-03T19:11:45Z-
dc.date2018-10-03T19:11:45Z-
dc.date2011-06-
dc.date2018-10-01T15:24:38Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:45:30Z-
dc.date.available2019-04-29T15:45:30Z-
dc.date.issued2011-06-
dc.identifierZlocowski, Natacha; Sendra, Victor German; Lorenz, Virginia; Villarreal, Marcos Ariel; Jorge, Alberto; et al.; Catalytic and glycan-binding abilities of ppGalNAc-T2 are regulated by acetylation; Academic Press Inc Elsevier Science; Biochemical and Biophysical Research Communications; 410; 1; 6-2011; 140-145-
dc.identifier0006-291X-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/61605-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/301282-
dc.descriptionPost-translational acetylation is an important molecular regulatory mechanism affecting the biological activity of proteins. Polypeptide GalNAc transferases (ppGalNAc-Ts) are a family of enzymes that catalyze initiation of mucin-type O-glycosylation. All ppGalNAc-Ts in mammals are type II transmembrane proteins having a Golgi lumenal region that contains a catalytic domain with glycosyltransferase activity, and a C-terminal R-type (" ricin-like" ) lectin domain. We investigated the effect of acetylation on catalytic activity of glycosyltransferase, and on fine carbohydrate-binding specificity of the R-type lectin domain of ppGalNAc-T2. Acetylation effect on ppGalNAc-T2 biological activity in vitro was studied using a purified human recombinant ppGalNAc-T2. Mass spectrometric analysis of acetylated ppGalNAc-T2 revealed seven acetylated amino acids (K103, S109, K111, K363, S373, K521, and S529); the first five are located in the catalytic domain. Specific glycosyltransferase activity of ppGalNAc-T2 was reduced 95% by acetylation. The last two amino acids, K521 and S529, are located in the lectin domain, and their acetylation results in alteration of the carbohydrate-binding ability of ppGalNAc-T2. Direct binding assays showed that acetylation of ppGalNAc-T2 enhances the recognition to αGalNAc residue of MUC1αGalNAc, while competitive assays showed that acetylation modifies the fine GalNAc-binding form of the lectin domain. Taken together, these findings clearly indicate that biological activity (catalytic capacity and glycan-binding ability) of ppGalNAc-T2 is regulated by acetylation. © 2011 Elsevier Inc.-
dc.descriptionFil: Zlocowski, Natacha. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Sendra, Victor German. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Lorenz, Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Villarreal, Marcos Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Jorge, Alberto. Universidad Autónoma de Madrid; España-
dc.descriptionFil: Núñez, Yolanda. Universidad Autónoma de Madrid; España-
dc.descriptionFil: Bennett, Eric P.. Universidad de Copenhagen; Dinamarca-
dc.descriptionFil: Clausen, Henrik. Universidad de Copenhagen; Dinamarca-
dc.descriptionFil: Nores, Gustavo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.descriptionFil: Irazoqui, Fernando Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherAcademic Press Inc Elsevier Science-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.05.125-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X11009004-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.source.urihttp://hdl.handle.net/11336/66804-
dc.subjectACETYLATION EFFECT-
dc.subjectGLYCOSYLTRANSFERASE ACTIVITY-
dc.subjectLECTIN DOMAIN-
dc.subjectOtras Ciencias Químicas-
dc.subjectCiencias Químicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleCatalytic and glycan-binding abilities of ppGalNAc-T2 are regulated by acetylation-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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