1. RODNA
  2. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorOtero, Lisandro Horacio-
dc.creatorKlinke, Sebastian-
dc.creatorRinaldi, Jimena Julieta-
dc.creatorVelázquez Escobar, Francisco-
dc.creatorMroginski, Maria Andrea-
dc.creatorFernández López, Maria-
dc.creatorMalamud, Florencia-
dc.creatorVojnov, Adrian Alberto-
dc.creatorHildebrandt, Peter-
dc.creatorGoldbaum, Fernando Alberto-
dc.creatorBonomi, Hernan Ruy-
dc.date2017-09-12T18:32:45Z-
dc.date2017-09-12T18:32:45Z-
dc.date2016-09-25-
dc.date2017-08-29T17:31:51Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:52:43Z-
dc.date.available2019-04-29T15:52:43Z-
dc.date.issued2016-09-25-
dc.identifierOtero, Lisandro Horacio; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; Velázquez Escobar, Francisco; Mroginski, Maria Andrea; et al.; Structure of the Full-Length Bacteriophytochrome from the Plant Pathogen Xanthomonas campestris Provides Clues to its Long-Range Signaling Mechanism; Academic Press Ltd-elsevier Science Ltd; Journal Of Molecular Biology; 428; 19; 25-9-2016; 3702-3720-
dc.identifier0022-2836-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/24065-
dc.identifier1089-8638-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/304421-
dc.descriptionPhytochromes constitute a major superfamily of light-sensing proteins that are reversibly photoconverted between a red-absorbing (Pr) and a far-red-absorbing (Pfr) state. Bacteriophytochromes (BphPs) are found among photosynthetic and non-photosynthetic bacteria, including pathogens. To date, several BphPs have been biophysically characterized. However, it is still not fully understood how structural changes are propagated from the photosensory module to the output module during the signal transduction event. Most phytochromes share a common architecture consisting of an N-terminal photosensor that includes the PAS2-GAF-PHY domain triad, and a C-terminal variable output module. Here we present the crystal structure of the full-length BphP from the plant pathogen Xanthomonas campestris pv. campestris (XccBphP) bearing its photosensor and its complete output module, a PAS9 domain. In the crystals, the protein was found to be in the Pr state whereas diffraction data together with resonance Raman spectroscopic and theoretical results indicate a ZZZssa and a ZZEssa chromophore configuration corresponding to a mixture of Pr and Meta-R state, the precursor of Pfr. The XccBphP quaternary assembly reveals a head-to-head dimer in which the output module contributes to the helical dimer interface. The photosensor, which is shown to be a bathy-like BphP, is influenced in its dark reactions by the output module. Our structural analyses suggest that the photoconversion between the Pr and Pfr states in the full-length XccBphP may involve changes in the relative positioning of the output module. This work contributes to understand the light-induced structural changes propagated from the photosensor to the output modules in phytochrome signaling.-
dc.descriptionFil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Velázquez Escobar, Francisco. Technishe Universitat Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Mroginski, Maria Andrea. Technishe Universitat Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Fernández López, Maria. Technishe Universitat Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Malamud, Florencia. Universidad Nacional de San Martín; Argentina-
dc.descriptionFil: Vojnov, Adrian Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Ciencia y Tecnología "Dr. Cesar Milstein". Fundación Pablo Cassará. Instituto de Ciencia y Tecnología ; Argentina-
dc.descriptionFil: Hildebrandt, Peter. Technishe Universitat Berlin; Alemania-
dc.descriptionFil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica. Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Bonomi, Hernan Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
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dc.languageeng-
dc.publisherAcademic Press Ltd-elsevier Science Ltd-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283616300717-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2016.04.012-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectXanthomonas campestris pv. campestris-
dc.subjectphytochrome-
dc.subjectbiliverdin-
dc.subjectred-light photoreceptor-
dc.subjectsignal transduction-
dc.subjectBioquímica y Biología Molecular-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleStructure of the Full-Length Bacteriophytochrome from the Plant Pathogen Xanthomonas campestris Provides Clues to its Long-Range Signaling Mechanism-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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