1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorMezzina, Mariela Paula-
dc.creatorWetzler, Diana Elena-
dc.creatorCatone, Mariela Verónica-
dc.creatorBucci, Hernán Andrés-
dc.creatorDi Paola, Matías Ezequiel-
dc.creatorPettinari, María Julia-
dc.date2018-01-02T20:45:04Z-
dc.date2018-01-02T20:45:04Z-
dc.date2014-07-
dc.date2017-12-29T14:21:15Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:53:03Z-
dc.date.available2019-04-29T15:53:03Z-
dc.date.issued2014-07-
dc.identifierPettinari, María Julia; Di Paola, Matías Ezequiel; Bucci, Hernán Andrés; Catone, Mariela Verónica; Wetzler, Diana Elena; Mezzina, Mariela Paula; et al.; A Phasin with Many Faces: Structural Insights on PhaP from Azotobacter sp. FA8; Public Library of Science; Plos One; 9; 7; 7-2014; 1-10; e103012-
dc.identifier1932-6203-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/32056-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/304571-
dc.descriptionPhasins are a group of proteins associated to granules of polyhydroxyalkanoates (PHAs). Apart from their structural role as part of the PHA granule cover, different structural and regulatory functions have been found associated to many of them, and several biotechnological applications have been developed using phasin protein fusions. Despite their remarkable functional diversity, the structure of these proteins has not been analyzed except in very few studies. PhaP from Azotobacter sp. FA8 (PhaPAz) is a representative of the prevailing type in the multifunctional phasin protein family. Previous work performed in our laboratory using this protein have demonstrated that it has some very peculiar characteristics, such as its stress protecting effects in recombinant Escherichia coli, both in the presence and absence of PHA. The aim of the present work was to perform a structural characterization of this protein, to shed light on its properties. Its aminoacid composition revealed that it lacks clear hydrophobic domains, a characteristic that appears to be common to most phasins, despite their lipid granule binding capacity. The secondary structure of this protein, consisting of α-helices and disordered regions, has a remarkable capacity to change according to its environment. Several experimental data support that it is a tetramer, probably due to interactions between coiled-coil regions. These structural features have also been detected in other phasins, and may be related to their functional diversity.-
dc.descriptionFil: Mezzina, Mariela Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Wetzler, Diana Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Catone, Mariela Verónica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Bucci, Hernán Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Di Paola, Matías Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Pettinari, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherPublic Library of Science-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0103012-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0103012-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectPHASIN-
dc.subjectAZOTOBACTER-
dc.subjectLIPID-
dc.subjectSTRUCTURE-
dc.subjectOtras Ciencias Biológicas-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleA Phasin with Many Faces: Structural Insights on PhaP from Azotobacter sp. FA8-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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