1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorAbriata, Luciano Andres-
dc.creatorÁlvarez Paggi, Damián Jorge-
dc.creatorLedesma, Gabriela Nanci-
dc.creatorBlackburn, Ninian J.-
dc.creatorVila, Alejandro Jose-
dc.creatorMurgida, Daniel Horacio-
dc.date2019-02-26T18:53:18Z-
dc.date2019-02-26T18:53:18Z-
dc.date2012-10-
dc.date2019-01-02T19:09:20Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:53:57Z-
dc.date.available2019-04-29T15:53:57Z-
dc.date.issued2012-10-
dc.identifierAbriata, Luciano Andres; Álvarez Paggi, Damián Jorge; Ledesma, Gabriela Nanci; Blackburn, Ninian J.; Vila, Alejandro Jose; et al.; Alternative ground states enable pathway switching in biological electron transfer; National Academy of Sciences; Proceedings of the National Academy of Sciences of The United States of America; 109; 43; 10-2012; 17348-17353-
dc.identifier0027-8424-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/70875-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/304969-
dc.descriptionElectron transfer is the simplest chemical reaction and constitutes the basis of a large variety of biological processes, such as photosynthesis and cellular respiration. Nature has evolved specific proteins and cofactors for these functions. The mechanisms optimizing biological electron transfer have been matter of intense debate, such as the role of the protein milieu between donor and acceptor sites. Here we propose a mechanism regulating long-range electron transfer in proteins. Specifically, we report a spectroscopic, electrochemical, and theoretical study on WT and single-mutant CuA redox centers from Thermus thermophilus, which shows that thermal fluctuations may populate two alternative ground-state electronic wave functions optimized for electron entry and exit, respectively, through two different and nearly perpendicular pathways. These findings suggest a unique role for alternative or "invisible" electronic ground states in directional electron transfer. Moreover, it is shown that this energy gap and, therefore, the equilibrium between ground states can be fine-tuned by minor perturbations, suggesting alternative ways through which protein-protein interactions and membrane potential may optimize and regulate electron-proton energy transduction.-
dc.descriptionFil: Abriata, Luciano Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Álvarez Paggi, Damián Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Ledesma, Gabriela Nanci. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Blackburn, Ninian J.. Oregon Health and Sciences University; Estados Unidos-
dc.descriptionFil: Vila, Alejandro Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina-
dc.descriptionFil: Murgida, Daniel Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherNational Academy of Sciences-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.pnas.org/content/109/43/17348-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1204251109-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectCYTOCHROME OXIDASE-
dc.subjectINVISIBLE STATES-
dc.subjectNMR-
dc.subjectPARAMAGNETIC PROTEINS-
dc.subjectSPECTROSCOPY-
dc.subjectOtras Ciencias Químicas-
dc.subjectCiencias Químicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleAlternative ground states enable pathway switching in biological electron transfer-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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