1. RODNA
  2. CONICET
  3. CONICET
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorGonzález Bardeci, Nicolás Diego-
dc.creatorCaramelo, Julio Javier-
dc.creatorBlumenthal, Donald K.-
dc.creatorRinaldi, Jimena Julieta-
dc.creatorRossi, Silvia-
dc.creatorMoreno, Silvia Margarita-
dc.date2017-09-04T19:55:27Z-
dc.date2017-09-04T19:55:27Z-
dc.date2015-12-
dc.date2017-08-29T15:38:09Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:56:09Z-
dc.date.available2019-04-29T15:56:09Z-
dc.identifierGonzález Bardeci, Nicolás Diego; Caramelo, Julio Javier; Blumenthal, Donald K.; Rinaldi, Jimena Julieta; Rossi, Silvia; et al.; The PKA regulatory subunit from yeast forms a homotetramer: Low-resolution structure of the N-terminal oligomerization domain; Elsevier; Journal Of Structural Biology; 193; 2; 12-2015; 141-154-
dc.identifier1047-8477-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/23615-
dc.identifier1095-8657-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/305725-
dc.descriptionThe cAMP dependent protein kinase (PKA) is a key enzyme involved in many cellular processes in eukaryotes. In mammals, the regulatory (R) subunit localises the catalytic (C) subunit to specific subcellular sites through the interaction of its N-terminal homodimeric docking and dimerization (D/D) domain with specific scaffold proteins. The structure of the D/D domain has been extensively studied in mammals, but there is little information from non-mammalian species. In this work, we present the structural analysis of the D/D domain of Bcy1, the R subunit of PKA from Saccharomyces cerevisiae. Using chemical crosslinking experiments and static light scattering measurements we found that this R subunit forms a tetramer in solution, unlike its dimeric mammalian counterparts. We determined that the D/D domain is responsible for this unusual oligomeric state. Using biophysical techniques including size-exclusion chromatography, sucrose gradient sedimentation, small angle X-ray scattering (SAXS), and circular dichroism, we performed a detailed structural characterization of the tetrameric D/D domain of Bcy1. We used homology modelling in combination with computer-aided docking methods and ab initio SAXS modelling methods to develop structural models for the D/D domain tetramer. The models consist of two homodimers with a canonical D/D domain fold that generate a dimer of dimers with novel putative interaction surfaces. These findings indicate that the oligomerization states of PKA R subunits is more diverse than previously thought, and suggest that this might allow some forms of PKA to interact with a wide range of intracellular partners.-
dc.descriptionFil: González Bardeci, Nicolás Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Blumenthal, Donald K.. University of Utah; Estados Unidos-
dc.descriptionFil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Rossi, Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.descriptionFil: Moreno, Silvia Margarita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherElsevier-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847715301088-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2015.12.001-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectPKA-
dc.subjectSaccharomyces cerevisiae-
dc.subjectBCY1-
dc.subjectDD-
dc.titleThe PKA regulatory subunit from yeast forms a homotetramer: Low-resolution structure of the N-terminal oligomerization domain-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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