Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.creator | Barchiesi, Julieta | - |
| dc.creator | Hedin, Nicolas | - |
| dc.creator | Iglesias, Alberto Alvaro | - |
| dc.creator | Gomez Casati, Diego Fabian | - |
| dc.creator | Ballicora, Miguel A. | - |
| dc.creator | Busi, María Victoria | - |
| dc.date | 2018-07-26T18:34:45Z | - |
| dc.date | 2018-07-26T18:34:45Z | - |
| dc.date | 2017-02 | - |
| dc.date | 2018-07-26T14:00:37Z | - |
| dc.date.accessioned | 2019-04-29T15:57:09Z | - |
| dc.date.available | 2019-04-29T15:57:09Z | - |
| dc.identifier | Barchiesi, Julieta; Hedin, Nicolas; Iglesias, Alberto Alvaro; Gomez Casati, Diego Fabian; Ballicora, Miguel A.; et al.; Identification of a novel starch synthase III from the picoalgae Ostreococcus tauri; Elsevier France-editions Scientifiques Medicales Elsevier; Biochimie; 133; 2-2017; 37-44 | - |
| dc.identifier | 0300-9084 | - |
| dc.identifier | http://hdl.handle.net/11336/53186 | - |
| dc.identifier | CONICET Digital | - |
| dc.identifier | CONICET | - |
| dc.identifier.uri | http://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/306078 | - |
| dc.description | Hydrosoluble glycogen is the major energy storage compound in bacteria, archaea, fungi, and animal cells. In contrast, photosynthetic eukaryotes have evolved to build a highly organized semicrystalline granule of starch. Several enzymes are involved in polysaccharide synthesis, among which glycogen or starch synthase catalyze the elongation of the α-1,4-glucan chain. Ostreococcus tauri, accumulates a single starch granule and contains three starch synthase III (SSIII) isoforms, known as OsttaSSIII-A, OsttaSSIII-B and OsttaSSIII-C. After amino acids sequence analysis we found that OsttaSSIII-C lacks starch-binding domains, being 49% identical to the catalytic region of the SSIII from Arabidopsis thaliana and 32% identical to the entire Escherichia coli glycogen synthase. The recombinant, highly purified OsttaSSIII-C exhibited preference to use as a primer branched glycans (such as rabbit muscle glycogen and amylopectin), rather than amylose. Also, the enzyme displayed a high affinity toward ADP-glucose. We found a marked conservation of the amino acids located in the catalytic site, and specifically determined the role of residues R270, K275 and E352 by site-directed mutagenesis. Results show that these residues are important for OsttaSSIII-C activity, suggesting a strong similarity between the active site of the O. tauri SSIII-C isoform and other bacterial glycogen synthases. | - |
| dc.description | Fil: Barchiesi, Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Hedin, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Ballicora, Miguel A.. Loyola University Chicago; Estados Unidos | - |
| dc.description | Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.language | eng | - |
| dc.publisher | Elsevier France-editions Scientifiques Medicales Elsevier | - |
| dc.relation | info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.12.003 | - |
| dc.relation | info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908416302693 | - |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/restrictedAccess | - |
| dc.rights | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ | - |
| dc.source | reponame:CONICET Digital (CONICET) | - |
| dc.source | instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas | - |
| dc.source | instacron:CONICET | - |
| dc.subject | O. TAURI | - |
| dc.subject | PROTEIN ACTIVITY | - |
| dc.subject | STARCH SYNTHASE | - |
| dc.subject | Otras Ciencias Biológicas | - |
| dc.subject | Ciencias Biológicas | - |
| dc.subject | CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS | - |
| dc.title | Identification of a novel starch synthase III from the picoalgae Ostreococcus tauri | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/article | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | - |
| dc.type | info:ar-repo/semantics/articulo | - |
| Aparece en las colecciones: | CONICET | |
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