Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.provenance | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA | - |
| dc.contributor | Pilosof, Ana M.R. | - |
| dc.contributor | Taragano, Viviana M. | - |
| dc.creator | Taragano, Viviana M. | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-04T22:07:24Z | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-28T16:36:00Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-04T22:07:24Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-28T16:36:00Z | - |
| dc.date.issued | 2000 | - |
| dc.identifier.uri | http://10.0.0.11:8080/jspui/handle/bnmm/73654 | - |
| dc.description | Se optimizaron las condiciones de fermentación en medio líquido (FEL)y sólido (FES) para obtener extractos con alta actividad pectinliasa y poca pectinesterasa a partirde la cepa Aspergillus niger 148, seleccionada entre 165 cepas. Se caracterizaron cinéticamente las fermentaciones para: azúcares reductores y proteínas en el medio de fermentación; biomasa (ajustó al modelo logístico siendo inversa a la evolución del pH); producción de las tres enzimas del complejo pectinolítico y conidiación (en FES) En FEL,se estudió el efecto combinado de la aw y la represión catabólica por glucosa, observándose efectos diferencialesen cada enzima. Los pesos moleculares de las pectinasas se determinaron por SDS-PAGE siendo: pectinliasa: 48,2 kDa; poligalacturonasa: 39,1 kDa; pectinesterasa: 26,9 kDa. Se utilizóun diseño experimental de red de Doehlert y una metodología de superficies de respuesta, para comparar el efecto de pH, aw y tiempo en la producción de pectinasas por FES y FEL. Una FES realizada a aw 0,981 y pH 7 por 3 días permitió obtener un extracto rico en pectinliasa [65% de las proteínas totales). Se caracterizo la entalpía y temperatura de desnaturalización y la temperatura de transición vítrea de la pectinliasa deshidratado y parcialmente purificada en función de la humedad . Estudios cinéticos comparativos de la desnaturalización y pérdida de actividad pectinliasa del extracto deshidratado o en solución, indicaron que el principal mecanismo de pérdida de actividad enzimótica en solución sería la desnaturalización a diferencia del sistema deshidratado, donde la pérdida de actividad de la enzima no se vio asociada con la desnaturalización | - |
| dc.description | Fil:Taragano, Viviana M.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.language | spa | - |
| dc.publisher | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires | - |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | - |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar | - |
| dc.source.uri | http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_3253_Taragano | - |
| dc.subject | PECTINASES | - |
| dc.subject | SOLID STATE FERMENTATION | - |
| dc.subject | SUBMERGED FERMENTATION | - |
| dc.subject | CATABOLITE REPRESSION | - |
| dc.subject | CONIDIATION | - |
| dc.subject | DENATURATION | - |
| dc.subject | INACTIVATION | - |
| dc.subject | PECTINASAS | - |
| dc.subject | FERMENTACION SUMERGIDA | - |
| dc.subject | FERMENTACION EN ESTADO SOLIDO | - |
| dc.subject | REPRESION CATABOLICA | - |
| dc.subject | CONIDIACION | - |
| dc.subject | DESNATURALIZACION | - |
| dc.subject | INACTIVACION | - |
| dc.title | Pectinasas fúngicas : estudios comparativos de producción por fermentación sumergida y en sustrato sólido y estabilidad en sistemas deshidratados | - |
| dc.title | Fungal pectinases : comparactive studies of production by submerged and solid state fermentation and stability in dehydrated systems | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | - |
| dc.type | info:ar-repo/semantics/tesis doctoral | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | - |
| Aparece en las colecciones: | FCEN - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. UBA | |
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