Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.provenance | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA | - |
| dc.contributor | Estevez, José Manuel | - |
| dc.contributor | Velásquez, Silvia Melina | - |
| dc.creator | Velásquez, Silvia Melina | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-04T22:06:18Z | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-28T16:53:02Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-04T22:06:18Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-28T16:53:02Z | - |
| dc.date.issued | 2014-12-02 | - |
| dc.identifier.uri | http://10.0.0.11:8080/jspui/handle/bnmm/75147 | - |
| dc.description | Los pelos radiculares son células individuales especializadas en la absorción de agua y nutrientes que crecen mediante expansión polarizada, proceso compartido con los tubos polínicos, axones, e hifas de hongos. No obstante, las paredes celulares imponen límites al crecimiento por lo cual, en plantas, se debe estar constantemente incorporando nuevas moléculas para lograr el crecimiento. Sus paredes celulares están compuestas por polisacáridos y proteínas ricas en hidroxiprolina (hydroxyproline-rich glycoproteins; HRPGs) que incluyen a las extensinas (EXTs). La hidroxilación de Prolinas (Hyp), una modificación post-traduccional (MPT) temprana de las HRGPs, catalizada por las Prolil-4-hidroxilasas (P4Hs), define los subsecuentes sitios de Oglicosilación en las EXTs, que son principalmente arabinosiladas. En este trabajo se exploró la función biológica de las P4Hs, las arabinosiltransferasas y las EXTs asociadas al desarrollo del pelo radicular. Inhibición bioquímica o disrupción genética de las P4Hs resultó en una interrupción del crecimiento polarizado en los pelos radiculares y en una reducción de la arabinosilación de las EXTs. En segundo lugar, se demostró que la prolil-4-hidroxilasa 5 (P4H5) y en menor medida P4H2 y P4H13, son centrales para el desarrollo del pelo mediado por EXTs. Mediante experimentos de intercambio de promotores y regiones catalíticas, se pudo mostrar que P4H2 y P4H13 tienen funcionalidades intercambiables pero son incapaces de reemplazar a P4H5. Estas tres P4Hs son direccionadas a la vía secretoria, más específicamente al Retículo y Aparato de Golgi, donde P4H5 forma dímeros con P4H2 y P4H13, sugiriendo la existencia de complejos de proteínas P4Hs. En tercer lugar, se exploró la localización sub-celular y la especificidad de sustrato de P4H5, como también la arquitectura de la pared celular resultante en el mutante p4h5. También se analizó la significancia fisiológica de las MPTs en las EXTs. Específicamente, mutantes deficientes en Hyp-O-arabinosilación o en Ser-O-galactosialción mostraron pelos más cortos, debido al efecto conjunto de una tasa de crecimiento más lenta y una interrupción temprana del crecimiento. A su vez, nuestros hallazgos resaltan que ambos tipos de O-glicosilación (Hyp-O-arabinosilación y Ser-O-galactosilación) son necesarios y tienen efectos aditivos en el correcto funcionamiento de las EXTs durante la expansión del pelo radicular. Finalmente, a través de simulaciones de dinámicas moleculares se pudo explorar la influencia de los O-glicanos en una putativa, auto-ensamblada, conformación de triple hélice de EXTs. Nuestros resultados demostrarían que una correcta O-glicosilación de las EXTs sería esencial para el auto-ensamblado de la pared celular y por lo tanto en la elongación del pelo radicular en Arabidopsis thaliana. | - |
| dc.description | Root hairs are single cells that develop by tip growth and are specialized in the absorption of nutrients, a process shared with pollen tubes, axons, and fungal hyphae. However, structural cell walls imposed constraints prompt utilization of new molecules to accomplish tip growth in plants. Their cell walls are composed of polysaccharides and hydroxyproline-rich glycoproteins (HRGPs) that include extensins (EXTs). Proline hydroxylation, an early post-translational modification (MPT) of HRGPs that is catalyzed by prolyl 4-hydroxylases (P4Hs), defines the subsequent O-glycosylation sites in EXTs, which are mainly arabinosylated. Here, we explored the biological function of P4Hs, arabinosyltransferases and EXTs in root hair cell growth. Biochemical inhibition or genetic disruption of P4Hs resulted in the blockage of polarized growth in root hairs and reduced arabinosylation of EXTs. Secondly, we demonstrate that prolyl-4- hydroxylase 5 (P4H5), and to a lower extent P4H2 and P4H13, are pivotal for EXT-mediated root hair tip-growth. By P4H promoter and protein swaps approaches, it was shown that P4H2 and P4H13 have interchangeable functionalities but they cannot replace P4H5. These three P4Hs are targeted to the secretory pathway, most specifically to the ER and Golgi compartments, where P4H5 forms dimers with P4H2 and P4H13 suggesting the existence of P4Hs protein complexes. Thirdly, we explored the subcellular localization and substrate specificity of the P4H5, as well as the resulting cell wall architecture in the p4h5 mutant. We also addressed the physiological significance of the MPTs of EXTs. In particular, mutants who were deficient in Hyp-Oarabinosylation or in Ser-O-galactosylation showed shorter root hairs, due to both slower kinetics and premature growth termination. In addition, our findings highlights that both Oglycosylation types (Hyp-O-arabinosylation and serine-O galactosylation) are required and have additive effects for correct EXT function in root hair cell expansion. Finally, molecular dynamics simulations addressed the influence of O-glycans on a putative EXT self-assembled triple helix conformation. Our results demonstrate that correct O-glycosylation on EXTs is essential for cell wall self-assembly and hence root hair elongation in Arabidopsis thaliana. | - |
| dc.description | Fil:Velásquez, Silvia Melina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.language | spa | - |
| dc.publisher | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires | - |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | - |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar | - |
| dc.source.uri | http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_5632_Velasquez | - |
| dc.subject | POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS | - |
| dc.subject | HYDROXYLATION | - |
| dc.subject | O-GLICOSILATION | - |
| dc.subject | CELL WALL | - |
| dc.subject | EXTENSINS | - |
| dc.subject | POLARIZED EXPANSION | - |
| dc.subject | ROOT HAIRS | - |
| dc.subject | MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES | - |
| dc.subject | HIDROXILACION | - |
| dc.subject | O-GLICOSILACION | - |
| dc.subject | PARED CELULAR | - |
| dc.subject | EXTENSINAS | - |
| dc.subject | EXPANSION POLARIZADA | - |
| dc.subject | PELOS RADICULARES | - |
| dc.title | Las modificaciones post-traduccionales en extensinas son esenciales en la expansión polarizada de pelos radiculares en Arabidopsis thaliana | - |
| dc.title | Post-translational modifications on extensins are essential for polarized expansion of root hairs on Arabidopsis thaliana | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | - |
| dc.type | info:ar-repo/semantics/tesis doctoral | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | - |
| Aparece en las colecciones: | FCEN - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. UBA | |
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